Jdi na obsah Jdi na menu
 
30. 3. 2020

Enzymy

Charakteristika:

  • enzymy jsou bílkoviny, které katalyzují všechny reakce probíhající v živých organismech, nazýváme je také BIOKATALYZÁTORY
  • v přírodních podmínkách při teplotě 37°C - 40°C (do 60°C)
  • základem jsou bílkoviny, které mají specifický účinek
  • urychlují reakci, působí v nepatrném množství
  • vznik komplexu – enzym, substrát
  • výrazně snížení aktivační energie Ea

Rozdělení:

  • jednosložkové enzymy – tvoří ji pouze bílkovina
  • dvousložkové enzymy – tvoří ji komplex nazývaný holoenzym složený z apoenzymu a kofaktoru
  • apoenzym – bílkovinná složka po zahřátí denaturuje
  • kofaktor – nebílkovinná složka po zahřátí stálý, př. Mg2+, Fe2+, Zn2+, Cu2+
  • podle typu napojení kofaktoru na bílkovinu rozlišujeme:

 

  1. prostetická skupina – s apoenzymem je spojena pevně, kovalentní vazba
  2. koenzym – s apoenzymem spojen slabě nevazebnou interakcí

Vlastnosti:

  • funkce enzymů:

E          +          S          →        ES        →        E          +          P

s aktivním místem                               komplex koenzym                               produkt

Rozdělení:

  • substrátová specifikace = enzym katalyzuje pouze určitou reakci určitého substrátu, odpovědný je apoenzym
  • specifitou účinku – určitý enzym katalyzuje pouze jednu z mnoha možných přeměn substrátu

Rychlost enzymatických reakcí závisí:

  1. na koncentraci substrátu
  • jejím zvyšováním se zvyšuje rychlost reakce, ale pouze do nasycení enzymu substrátu
     
  1. na koncentraci enzymu
  • jejím zvyšováním se zvyšuje rychlost reakce, ale pouze při dostatečném množství substrátu
     
  1. na pH
  • většina enzymů je účinných pouze v určitém úzkém rozmezí pH (pepsin pH = 2, ptyalin = 6,7)
     
  1. na teplotě
  • se zvyšující se teplotou roste rychlost v rozmezí 10 – 40°C
  • při vzrůstu o 10°C se zvýší reakční rychlost 2x až 4x van’t Hoffovo pravidlo
     
  1. aktivátory
  • látky, které enzymy aktivují př. Mg2+, Zn2+
  • proenzym = zymogen – neúčinná forma enzymu, která se účinkem aktivátoru přemění na účinnou formu (př. pepsinogen nebo trypsinogen se aktivátory mění na pepsin a trypsin)
     
  1. inhibitory
  • látky, které enzym inhibují (snižují jeho aktivitu)
     
    1. kompetitivní inhibice (= vytěsňování)
      • inhibitor je podobný substrátu
      • s enzymem soutěží o navázání na aktivní místo a tím zabraňuje vytvoření komplexu enzym – substrát
         
    2. nekompetitivní inhibice
      • inhibitor se váže mimo aktivní místo a zabraňuje tak tvorbě produktu
      • enzymové jedy – těžké kovy Hg2+, Pb2+, Ag2+, Cu2+
         
    3. alosterická inhibice
      • inhibitor se váže na speciální místo v molekule enzymu (alosterické místo) a způsobuje změnu konformace enzymu i aktivního místa a zabraňuje navázání enzymu na substrát
         
    4. inhibice zpětnou vazbou = inhibice substrátem a produktem reakce inhibice substrátem
      • substrát je v nadbytku
      • na aktivní místo se naváže více jak molekula substrátu
      • a dojde ke zpomalení nebo zastavení reakce

Zástupci (názvosloví):

            Oxidoreduktázy

  • katalyzují oxidačně – redukční reakce, tzn. přenos vodíku, elektronů, nebo reakce kyslíkem, jsou to např. oxidázy, peroxidázy, dehydrogenázy
     

Transferázy

  • katalyzují přenos skupin i celých molekul z dárce (donoru) na příjemce (akceptor)
  • koenzymem transferázy je např.:
    • ATP (adenosintrifosfát) – je součástí enzymů, které katalyzují přenos fosfátových skupin
    • Koenzym A – přenáší acyly (zbytky karboxylových kyselin)

Hydrolázy

  • katalyzují hydrolytické štěpení substrátu (štěpení za přítomnosti vody), např. glukosidázy, peptidázy, lipázy, proteázy
  • jejich součástí nejsou koenzymy, ale často kovové ionty
  • glykosidy – katalyzuj štěpení glykosidů na disacharidy nebo monosacharidy
  • lipázy – katalyzují štěpení triacylglycerolů na glycerol a mastné kyseliny
  • proteázy – štěpení proteinu na aminokyseliny

 

Lyázy

  • katalyzují štěpení nehydrolytické (není třeba voda jako další reaktant) např. dekarboxylázy aminokyselin
  • jejich součástí jsou často koenzymy transferáz

 

Izomerázy

  • katalyzují reakce uvnitř molekuly jednoho substrátu, přesouvají atomy nebo celé skupiny z jednoho atomu uhlíku na jiný, mění polohu skupin na chorálním centru podobně
  • izomerázy většinou koenzym neobsahují

 

Ligasy

  • katalyzují syntézu jednoduchých molekul na složitější, za současné spotřeby ATP
  • obsahují většinou koenzymy transferáz

 

Použití:

  • potravinářská technologie
  • průmysl textilní a kožedělní
  • enzymové preparáty – proteázy (štěpící sacharóza), amylázy (štěpící škrob)
  • prací prostředky v domácnostech